Меню

Структура цепь из тысяч аминокислот

Ферменты

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

  1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

  1. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

  1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

  1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

  1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

  1. Концентрация субстрата.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

  • метаболические;
  • пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

  • трипсин – отвечает за расщепление белков;
  • альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
  • эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
  • нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
  • стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
  • амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
  • липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

  • пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
  • сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
  • мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
  • лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
  • липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
  • эрепсин – воздействует на протеины;
  • изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

  • кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;
  • лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

  • диастаза – переваривает растительный крахмал;
  • инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
  • глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
  • альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
  • бромелайн – фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
  • папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
  • целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
  • эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
  • экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
  • панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;
  • панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению белков, углеводов и липидов;
  • пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
  • фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, кальция, цинка, меди, марганца и других минералов;
  • ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Лучшие материалы месяца

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

  1. Коровкин Б. Ф. – Ферменты в жизни человека / Б. Ф. Коровкин. – М.: Медицина, 2016 г. – 770 c.

Будем признательны, если воспользуетесь кнопочками:

Источник

Функция белков в клетке. Ферменты (10-й класс)

Тип урока: урок изучения нового материала с элементами практикума.

Форма урока: комбинированный.

Учебно-воспитательные задачи урока:

– сформировать у учащихся знания о разнообразных функциях белка (многофункциональность), роли белков в формировании признаков организма, о ферментах, их специфичности и механизме действия, ферментативном характере всех реакций в клетке;

Развивающие:
– развитие навыка систематизации понятий;
– развитие навыков системного мышления при анализе строения и функций ферментов;
– познакомить учащихся с приемами мнемотехники при запоминании большого количества терминов;
– развитие навыка учащихся по планированию работы и организации рабочего места;
– развитие практических умений и навыков при выполнении лабораторной работы. Воспитательные:
– показать необходимость знаний о роли ферментах для здоровья человека и в практике физической культуры и спорта.

Демонстрационное оборудование: Таблица № 12 с изображением разных уровней организации белковых молекул, отрезок гибкого провода длиной 1 м., металлический стержень длиной 30 см., таблица № 15 с изображением фермента рибонуклеазы, магнитные модели строения ферментов, лекарственные препараты содержащие различные ферменты (мизим, панзинор).

Лабораторное оборудование: (на каждый стол)

Штатив с пятью пробирками с натуральными объектами (вареный и сырой картофель, вареное и сырое мясо), склянки с 3% раствором пероксида водорода, песок, ступка и пестик. Инструкция по выполнению лабораторной работы.

Читайте также:  Промышленное производство применение и действие на организм

Внутрипредметные связи – Ферменты. (Пищеварение, 9 класс)

Межпредметные связи – Химия, 10 класс. Белки. Нуклеиновые кислоты. Ферменты. Химия, 9 класс. Скорость химических реакций.

“Проблема природы жизни – это проблема первичной организации материи в живых объектах.”
Акад. В.А.Энгельгардт

1. Организационный момент.

Вступительное слово учителя.

Сегодня на уроке мы продолжим знакомство с разнообразными функциями белков в живых организмах. Рассмотрим как изменяются свойства белков в связи с изменением их структуры. Решение данных вопросов будем решать теоретически (на лекции), так и практически (на лабораторной работе).

2. Повторение ранее изученного материала.

  1. Какие органические вещества входят в состав клетки?
  2. Из каких простых органических соединений состоят белки?
  3. Что такое пептиды?
  4. Какова первичная структура белка? Каков характер связей в ней?
  5. Как образуется вторичная, третичная и четвертичная структура белка?
    Каков характер связей в них?
  6. Какие функции белков вам известны?

( При ответах учащиеся пользуются динамическим моделированием структур белка при помощи гибкого шнура).

  1. Доказательно объясните первостепенное значение белков в клетках живых организмов, занимающих в живой природе первое место как по количеству, так и по значению.
  2. Работа с терминами.

Дать определение опорным понятиям:

Биополимеры –
Белки –
Аминокислоты –
Водородные связи –
Структуры белка –
Денатурация белка –
Ренатурация белка –
Катализ –

По итогам устного опроса оцениваются знания учащихся.

Мы познакомились с различными белками, разобрали их строение, структуры, свойства, функциональное значение для живых организмов. А как вы думаете, изменится ли функция белка при нарушении его структуры?

Учащиеся совместно с учителем высказывают предположения, находят правильный ответ (Белки утратят свои функции при нарушении его структуры).

На примере белков-ферментов мы сегодня рассмотрим как меняются свойства белковых молекул с изменением их структуры. Решение этого вопроса будем осуществлять при изучении нового материала с помощью практических опытов и наблюдений.

3. Изучение нового материала в форме лекции. ( На доске записан план лекции, новые понятия и термины урока. Во время изложения учителем лекции учащиеся в тетрадях записывают краткий конспект нового материала.)

Новые понятия и термины урока:

Фермент
Активный центр фермента
Апофермент
Кофермент
Специфичность ферментов
Условия работы ферментов

  1. Строение ферментов.
  2. Классификация ферментов.
  3. Свойства ферментов и их функции.
  4. Факторы, влияющие на активность ферментов.
  5. Механизм действия ферментов.
  6. Значение ферментов.

Ферменты – это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетке, т.е. являются биологическими катализаторами.

  1. Простые (однокомпонентные, состоят из белка: амилаза, пепсин, трипсин)
  2. Сложные (двухкомпонентные, состоят из белковой части ( апофермент) и небелковой части ( кофермент – витамины или минеральные вещества).

Каталитическую активность сложные ферменты проявляют только в присутствии коферментов. Каталитическую активность проявляет не вся молекула фермента, а только его незначительная часть называемая активным центром.

Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов
1. Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза.
2. Трансферазы Перенос определенной группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому. Трансаминаза, киназа.
3. Гидролазы Реакции гидролиза. Липаза, амилаза, протеаза.
4. Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, С-N, C-O, С-S. Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза.
5. Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза.
6. Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-С, С-N, C-O, С-S, сопряженное с распадом АТФ. Синтеаза.

Название фермента образуется от названия катализируемого вещества с добавлением окончания “аза” (фермент ускоряющий распад белков – протеаза, жиров – липаза, углеводов – амилаза).

1. Высокая каталитическая активность (углекислый газ из крови связывается с гемоглобином в карбогемоглобин со скоростью 10 молекул в секунду, а при ферменте карбоангидраза в 10 раз больше).

2. Специфичность (избирательность) действия (один фермент катализирует одну реакцию).

3. Регулируемость активности ферментов (внутренняя среда организма из-за действия ферментов всегда постоянна).

Факторы влияющие на активность ферментов.

1. Концентрация фермента и субстрата (чем выше концентрация исходных веществ, тем выше скорость реакции).

2. Активная реакция среды (рН) (большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная). Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (липаза рН=9). При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).

3. Температура (Различные клеточные ферменты работают в своем диапазоне температур, где они проявляют наибольшую активность (средние температуры 37-40 С) При низких температурах активность ферментов замедляется, при высоких фермент(белок) разрушается (денатурация белка). При замораживании фермент сохраняет свою структуру и затем при размораживании восстанавливает свои свойства).

4. Активаторы и ингибиторы (ионы металлов, низкомолекулярные вещества) активаторы повышают активность фермента (АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са ), ингибиторы снижают активность фермента, т.к. занимают место субстрата (конкурентные ингибиторы), или соединяются с неактивной частью и тем самым меняют химическую природу фермента (катализ нарушается) (неконкурентные ингибиторы – ионы тяжелых металлов – свинец, медь, ртуть, мышьяк и многие яды).

Механизм действия ферментов.

Взаимодействие субстрата и фермента происходит в несколько стадий:

  1. взаимодействие субстрата (S) с активным центром фермента (Ф) и образование фермент-субстратного комплекса,
  2. преобразование в фермент-субстратном комплексе с образованием нового продукта,
  3. отделение продукта реакции от активного центра фермента (сам фермент в ходе реакции не изменяется и вступает в другие реакции вновь).

А + В = АВ (скорость медленная)

субстрат новый продукт

А + Ф = АФ + В = АВ + Ф (скорость быстрая)

Модель взаимодействия фермента с субстратом.

1. Модель Фишера “ключ к замку”. Субстрат и фермент комплиментарны (точно подходят друг к другу, как ключ к замку).

2. Модель Кошланда “перчатка-рука”. Субстрат и активный центр фермента становятся соответствующими друг другу (как перчатка, одетая на руку) только после того, как соединятся.

Значение знаний о ферментах.

В медицине В промышленности В спорте
1. Многие заболевания в организме связаны с изменением активности ферментов или процессом их синтеза (ферментопатия):
– замедленное физическое развитие,
– нарушение обмена веществ,
– психическая неполноценность.
При изготовлении сыра, хлебопечении, пивоварения.
При изготовлении антибиотиков, витаминов, …
1. При мышечной деятельности может изменяться активность и биосинтез многих ферментов, что приводит к усилению или замедлению скорости метаболизма и процессов энергообразования.
2. От активности фермента зависит физическая работоспособность, скорость восстановления, адаптация к физическим нагрузкам.
3. Действие многих витаминов и других биологически активных веществ, которые применяются в практике спорта для восстановления организма и регуляции массы тела, связано с ферментами.

4. Обобщение и закрепление знаний по новому материалу.

  1. Что такое ферменты?
  2. Какова роль ферментов в обмене веществ, диагностике функционального состояния организма?
  3. Как образуются названия ферментов?
  4. Как построены ферменты?
  5. Что такое кофермент и какова его роль? Какие знаете коферменты?
  6. Какова связь между ферментами и витаминами?
  7. Какую функцию выполняет активный центр фермента?
  8. Назовите основные свойства ферментов.
  9. В чем состоит специфичность действия ферментов?
  10. Раскройте механизм действия ферментов. Как фермент
  11. взаимодействует с субстратом?
  12. Как влияют отдельные факторы среды на активность фермента?
  13. Что такое активаторы и ингибиторы ферментов? Приведите примеры их действия на отдельные ферменты.
  14. Какие знаете классы ферментов?
  15. Как влияют физические нагрузки на активность т свойства ферментов?

5. Выполнение лабораторной работы № 3 по теме “Каталитическая активность ферментов в живых тканях”.

Проведение работы по инструкции. ( Приложение)

Учащиеся оформляют в лабораторных тетрадях отчет об итогах

лабораторной работы. Сдача лабораторных тетрадей на проверку.

6. Домашнее задание.

Общая биология: Учеб. Для 10–11 класс общеобразоват. О-28 / Д.К.Беляев, П.М.Бородин, Н.Н.Воронцов и др. М.: Просвещение, 2005.

Источник



Строение и функции ферментов таблица

Все-таки странно, насколько наш разум и чувства
подчинены органам пищеварения.
Джером Клапка Джером

Под пищеварением понимается переработка с помощью ферментов сложных веществ (белков, жиров, углеводов) в простые для их последующего всасывания. Процесс переработки осуществляется по мере продвижения пищевых масс по желудочно-кишечному тракту (ЖКТ). В ротовой полости пища смешивается со слюной, обладающей амилазной активностью, и подвергается механической обработке. Значение желудка состоит в депонировании и разжижении пищи под действием соляной кислоты и пепсина, денатурировании и начальном гидролизе белков, создании пищевого комка для эвакуации в двенадцатиперстную кишку.

Основные гидролитические процессы происходят в тонкой кишке, где пищевые вещества расщепляются до мономеров, всасываются и поступают в кровь и лимфу. Процесс переработки пищевых веществ в тонкой кишке имеет три последовательных взаимосвязанных этапа, объединенных A. M. Уголевым (1967) в понятие «пищеварительно-транспортный конвейер» [1]: полостное пищеварение, мембранное пищеварение, всасывание.

Полостное пищеварение включает формирование химуса и гидролиз пищевых компонентов до олиго- и мономерного состояния. Ключевая роль в полостном пищеварении отводится ферментам поджелудочной железы (ПЖ). Образующиеся в процессе полостного гидролиза короткие цепи белков, углеводов и жиров окончательно расщепляются с помощью механизмов мембранного пищеварения. Ферменты ПЖ, адсорбированные на нутриентах, продолжают играть активную роль и на этом этапе, который разворачивается в пристеночном слое слизи. Заключительный гидролиз нутриентов происходит на наружной мембране энтероцитов с помощью кишечных гидролаз.

После этого наступает последний этап — всасывание, т. е. перенос расщепленных компонентов пищевых веществ из просвета кишки во внутреннюю среду организма.

Наиболее частые жалобы пациентов при расстройстве пищеварения на диспепсические проявления. В переводе с древнегреческого «диспепсия» означает «несварение» (от «δυσ» — отрицание, «π?ψις» — пищеварение). Все варианты диспепсии в клиническом отношении делят на желудочную, кишечную и билиарную. К симптомам желудочной диспепсии относят тяжесть, дискомфорт в эпигастрии, раннее насыщение, отрыжку, изжогу, тошноту, рвоту, снижение аппетита. Проявлениями кишечной диспепсии считают метеоризм, флатуленцию, урчание, диарею, запоры, неустойчивый стул. Синдром билиарной диспепсии характеризуется снижением аппетита, ощущением чувства горечи во рту, нарушениями стула (запорами, поносами или их чередованием), метеоризмом, чувством дискомфорта, тяжести, распирания в правом подреберье [2].

Нарушение пищеварения является проявлением основного заболевания, например, органических и функциональных заболеваний билиарной системы, гастритов, дуоденитов, пептических язв, панкреатитов, гепатитов и циррозов печени, нарушений состава кишечной флоры, абдоминального ишемического синдрома. Нарушение пищеварения может быть обусловлено различными факторами. Как функциональные, так и органические поражения ЖКТ сопровождаются расстройством их двигательной, всасывающей, секреторной или выделительной функции, нарушая взаимосвязанный и сложный процесс переваривания пищи. К основным синдромам нарушения пищеварения относятся мальдигестия, мальабсорбция и мальнутриция. Если речь идет о расстройстве полостного пищеварения, т. е. нарушении гидролиза в просвете пищеварительного тракта, то это состояние называют мальдигестией, а если о нарушении мембранного пищеварения и всасывания, то мальабсорбцией и мальнутрицией. Традиционно выделяются несколько групп основных причин формирования этих синдромов [3]:

  1. Недостаточность полостного пищеварения вследствие:
    • панкреатической внешнесекреторной недостаточности при хроническом панкреатите (ХП), субтотальной панкреатэктомии, раке и свищах ПЖ, муковисцидозе;
    • инактивации пищеварительных ферментов и снижения активности энтерокиназы в кишке при гастродуодените, язвенной болезни двенадцатиперстной кишки (ДПК), дисбиозе тонкой кишки, синдроме Золлингера–Эллисона;
    • нарушения транзита кишечного содержимого и смешивания ферментов с пищевым химусом при синдроме раздраженного кишечника, состояниях после ваготомии и дренирующих операций, дуодено- и гастростазе, интестинальной псевдообструкции;
    • снижения активности ферментов (в результате «разведения») при постгастрэктомическом синдроме, дисбиозе тонкой кишки и состоянии после холецистэктомии;
    • нарушения продукции холецистокинина, панкреозимина, секретина;
    • дефицита желчных кислот в тонкой кишке при билиарной обструкции, гепатитах, первичном билиарном циррозе, патологии терминального отдела тонкой кишки и ее дисбиозе, лечении холестирамином;
    • гастрогенной недостаточности после резекции желудка и гастрэктомии, при атрофическом гастрите.
  2. Нарушения пристеночного пищеварения:
    • при дефиците дисахаридаз (врожденная, приобретенная лактазная или другая дисахаридазная недостаточность — инвертазы, трегалазы, изомальтазы);
    • в результате дистрофии и гибели энтероцитов (болезнь Крона, глютеновая энтеропатия, саркоидоз, радиационный, ишемический и другие энтериты).
  3. Нарушения оттока лимфы от кишечника (обструкция лимфатических протоков) при лимфангиэктазии, лимфоме, туберкулезе кишки, карциноиде.
  4. Сочетанные нарушения при сахарном диабете, лямблиозе, гипертиреозе, гипогаммаглобулинемии, амилоидозе, СПИДе.

При описанном автором многообразии причин нарушения пищеварения чаще всего расстройства обусловливаются болезнями ПЖ с прогрессирующей недостаточностью ее внешнесекреторной функции (первичная панкреатическая недостаточность). В клинической практике также часто встречается вторичная или относительная внешнесекреторная недостаточность ПЖ.

Несмотря на приведенные выше органические причины нарушения пищеварения и диспепсии, значительно чаще встречаются функциональные заболевания ЖКТ, а также банальные диетические погрешности и «банкетные» переедания. При последних, как правило, нарушается соотношение основных компонентов обычного питания — преобладают жиры (животные и растительные) и углеводы, в том числе неперевариваемая клетчатка. В процесс пищеварения также часто «вмешивается» алкоголь, который в малых дозах (до 50 мл 40%) стимулирует пищеварительный процесс, а в более высоких дозах резко нарушает его, усугубляя диспепсию [4].

При всех приведенных нарушениях пищеварения кроме лечения, направленного на нормализацию моторики, уменьшение болевого синдрома, устранение микробной контаминации, восстановление микробного пейзажа кишечника, восстановление витаминно-минерального статуса, необходима ферментная терапия. Впервые ферментные препараты (ФП) в медицинской практике стали использоваться более 100 лет назад. Пищеварительные ферменты в настоящее время широко применяются при различной гастроэнтерологической патологии. В настоящее время в клинической практике используется большое число ферментных препаратов, характеризующихся различной комбинацией компонентов, энзимной активностью, способом производства и формой выпуска. При выборе ферментного препарата в каждом конкретном случае врач прежде всего должен обращать внимание на его состав и активность его компонентов [5].

Терапевтические возможности ферментов обнаруживают значительные различия, в зависимости от их животного или растительного происхождения. Сегодня «животные» ферменты в основном производятся из поджелудочных желез свиней. Они содержат самую высокую концентрацию энзимов среди всех ферментных препаратов, известных до настоящего времени. Эти ферменты использовались с начала 1900-х годов и были очень эффективными при определенных условиях. Некоторые ферменты получают из растений, включая бромелайн из ананаса, папаин из папайи и нанокиназу из ферментированной сои. Другие растительные ферменты «выращивают» из различных видов грибов и плесени, иногда в очень высоких концентрациях. Вопреки распространенному мнению, такие ферменты не содержат каких-либо остатков веществ, из которых они были выращены.

Ферментная промышленность, существующая сегодня, образовалась в конце XIX века. В 1894 г. доктор Джокити Такамину получил патент США 525 823 — «Способ получения диастатического фермента», в котором подробно описан процесс и извлечение амилаз из гриба Aspergillus oryzae (А. oryzae). Его запатентованный продукт Taka-diastase для улучшения пищеварения продавался компанией Parke, Davis & Company во всем мире. К 1932 г. д-р Е. Howell создал компанию в штате Иллинойс по производству дополнительных ферментов для замены тех, которые были уничтожены при приготовлении пищи и консервировании в пищевой промышленности. В обзоре д-ра Е. Howell 1947 г. «Состояние пищевых ферментов при пищеварении и метаболизме» цитируется использование папаина в качестве помощи пищеварению и пользы от «расстройств пищеварения самых разных видов». Грибковая амилаза аналогично цитируется в этом трактате как используемый в терапии заболеваний пищеварительного тракта источник липазы и других экстрактов ПЖ [6].

А. oryzae — это гриб, широко используемый в традиционных японских ферментационных отраслях, включая соевый соус, саку, приправу из творога и производство уксуса. Нитчатые грибы обладают способностью вырабатывать различные ферменты в очень больших количествах. Известно, что А. oryzae среди нитчатых грибов обладает самым значительным потенциалом продуцирования различных секреторных ферментов. Кроме того, разработки в области генной инженерии привели к применению А. oryzae в производстве промышленных ферментов в современной биотехнологии [7].

Ферменты из гриба А. oryzae изучались в многочисленных исследованиях, в которых оценивалась их роль в поддержании здорового пищеварения. Кроме того, исследования на людях предполагали, что протеолитические ферменты, полученные из гриба А. oryzae, могут играть роль в противовоспалительной и фибринолитической терапии. Ферменты являются относительно стабильными при нагревании и активны в широком диапазоне рН (рис.). Это важно, потому что большинство ферментов дезактивируются в желудочной кислоте. Описываемые ферменты синтезируются из гриба, но не содержат грибкового остатка, являясь непатогенными. Современные технологии фильтрации позволяют этим грибковым ферментам быть эффективными и безопасными для человека.

Любые пероральные ферменты должны выдерживать кислотность желудка, чтобы быть терапевтически эффективными. Большинство ферментов, полученных из животных, должны быть покрыты энтеросолюбильным покрытием, чтобы защитить их от кислотности желудка. Энтеросолюбильное покрытие действительно обеспечивает некоторую защиту от кислоты, но оболочка часто повреждается в желудке или полностью не растворяется в тонкой кишке. Это влияет на эффективность ферментного препарата. С другой стороны, грибковые протеазы удивительно устойчивы к кислоте и не требуют энтеросолюбильного покрытия [8].

Читайте также:  Теории антропогенеза человека таблица

Ферментированные микроорганизмы с многолетним использованием в пищевых продуктах, микробные ферменты были специально выбраны на основе уникальных характеристик каждого фермента. Другим ограничивающим фактором применения ферментов животного происхождения, таких как панкреатин, является отсутствие разнообразия. С другой стороны, грибковые ферментные смеси могут быть изготовлены на заказ для удовлетворения различных ферментативных потребностей пищеварения. Это возможно, потому что источники грибов содержат не только протеазы, амилазы и липазы, но также могут включать в себя множество других ферментов, таких как тилактаза, целлюлаза, лактаза и т. д. [9].

В целом грибковые ферменты превосходят панкреатин в отношении диапазона рН, кислотной стабильности, активности, разнообразия и безопасности. В дополнение к вышеуказанным преимуществам грибковые ферменты подходят для вегетарианской диеты.

По словам доктора Mark Percival (1985), пероральное добавление пищеварительных ферментов непосредственно перед или во время приема пищи может помочь пищеварению. Несмотря на то, что большинство дополнительных ферментов являются лабильными и дезактивируются при воздействии кислоты в желудке, Mark Percival считает, что некоторые из ферментов будут оставаться активными, если их принимают с пищей или непосредственно перед едой. Mark Percival говорит, что «ферменты физически защищены» при еде и позволяют проявлять ферментативную активность уже в желудке. рН играет важную роль в ферментативной активности, поэтому ферменты, полученные из Aspergillus, «могут быть весьма полезными, поскольку они кажутся чрезвычайно стабильными даже при воздействии кислой среды». Доктор Edward Howell добавляет, что, поскольку активность фермента начинается еще до проглатывания пищи, можно принимать содержимое этого фермента без капсулы с пищей, чтобы немедленно начать процесс пищеварения [10].

Температура окружающей среды играет решающую роль в активности ферментов. Фунгальные ферменты лучше всего работают в температурном диапазоне 95–105 °F (35,0–40,56 °C). При нормальной температуре тела 98,6 °F ферменты грибкового происхождения идеальны.

Для обеспечения липолиза животной липазой необходимо присутствие желчных кислот для активации фермента и эмульгации жиров. Поэтому традиционные ФП могут быть недостаточно эффективны при дефиците желчных кислот в ДПК (гепатогенная панкреатическая недостаточность при холестатических заболеваниях печени, при гипомоторике желчного пузыря, после холецистэктомии; в ряде случаев такой дефицит патогенетически обусловлен низкой желудочной секрецией). Существенное преимущество липазы микробного происхождения — отсутствие необходимости ее активации желчными кислотами [11].

В начале 1970-х гг. исследователи из Университета Иллинойса Leveille и соавт. обнаружили, что активность ферментов в тканях становится слабее с возрастом. Leveille проводил эксперименты на крысах и обнаружил, что в возрасте 18 месяцев («старый возраст» для крыс), активность ферментов на фоне бесферментной диеты сократилась более чем на 20% от уровня, который наблюдался в возрасте одного месяца. Е. Howell соглашается, что «чем более активно молодой организм отказывается от своих ферментов, тем быстрее достигается состояние ферментного дефицита или старости». Согласно Е. Howell, мы живем долго, а наше самочувствие определяется нашим ферментным потенциалом. Е. Howell ссылается на исследование Meyer и его коллег в Michael Reese Hospital в Чикаго, в котором сообщалось, что количество ферментов в слюне молодых людей в 30 раз выше, чем у людей старше 69 лет [12].

Характеристика отдельных пищеварительных ферментов

Амилаза (выделяется в активном состоянии) выполняет строго определенную функцию — расщепление полисахаридов. Начинает «работать» в полости рта, далее в желудке, в симбиозе с ферментами тонкой кишки мальтазой, инвертазой и лактазой расщепляет полисахариды в кишечнике. Именно действие этого фермента определяет качество катаболизма углеводов. Дефицит амилазы физиологичен в первом полугодии жизни. При этом ребенок не в состоянии переваривать крахмал. Обычно амилаза достигает нормальной активности к 9-му месяцу жизни. Возможен генетически детерминированный дефицит амилазы (ген локализован в первой хромосоме). При дефиците амилазы появляются следующие симптомы: непереносимость пищи, богатой углеводами; частый, рыхлый, объемный стул (кашицеобразный, водянистый — при избытке крахмала в пище); гипотрофия; изолированное снижение активности амилазы в панкреатическом соке, в сочетании с нормальной активностью липазы и трипсина при холецистокинин-секретиновой стимуляции нормальными значениями интрадуоденального рН; высокая контаминация в кишечнике условно-патогенной микробной флоры; синдром мальабсорбции; похудение.

Протеазы (активируются в просвете ДПК) являются гидролитическими ферментами, способными расщеплять связи пептидов и белков и восстанавливать полезные бактерии в кишечнике. К ним относятся пепсин, трипсин, эластаза и карбоксипептидазы. Первые два вещества расщепляют белки с крупной структурой молекул, а карбоксипептидазы преобразовывают пептиды с низкомолекулярной структурой в аминокислоты. Кроме того, выделяется химотрипсин, расщепляющий белки, которые остались после воздействия трипсина. Дефицит протеаз приводит к кашицеобразному (зловонному) стулу; выраженной креаторее, умеренной стеаторее; нарушению физического развития; прогрессирующей гипотрофии; гипопротеинемическим отекам (вплоть до анасарки); анемии, нейтропении, ретикулоцитозу, гипоплазии костного мозга; тотальной атрофии ворсин кишечника.

Липаза (активируется в просвете ДПК) расщепляет нейтральный жир на жирные кислоты и глицерин. В процессе эмульгации желчью липазы взаимодействуют с другими ферментами для многоступенчатого преобразования жиров в жирные кислоты. Дефицит липаз обуславливает стеаторею, которая является критерием тяжести экзогенной панкреатической недостаточности.

В организме человека нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку, — целлюлазы и гемицеллюлазы, их «производят» представители кишечной микрофлоры. Клетчатка не расщепляется в тонкой кишке, поэтому в неизменном виде поступает в толстую кишку, где гидролизуется ферментами микроорганизмов (целлюлазой), которые разрушают клеточные оболочки. Целлюлаза и гемицеллюлаза повышают пищевую ценность зерновых культур, фруктов и овощей. Связывают токсины и холестерин в пищеварительном тракте за счет освобождения растворимых волокон, стимулируя таким образом пищеварение, перистальтику кишечника и рост полезной микрофлоры. Нормальная микрофлора в слепой кишке расщепляет и сбраживает в сутки 300–400 грамм клетчатки с образованием короткоцепочечных жирных кислот, глюкозы и газов, которые также стимулируют моторику кишечника и дефекацию.

Основными кишечными ферментами, участвующими в пристеночном гидролизе углеводов, являются α-глюкозидазы (мальтаза, трегалаза и др.), лактаза, глюкоамилаза, инвертаза и др.

Лактаза — один из основных ферментов тонкой кишки, улучшающий усвоение молочных продуктов. Расщепляет лактозу (молочный сахар) до глюкозы и галактозы. При отсутствии или дефиците лактазы в кишечнике усиливаются процессы брожения. Возникновение осмотической (бродильной) диареи связано со скоплением в просвете дистальных отделов тонкой кишки и в толстой кишке нерасщепленного, осмотически активного дисахарида — лактозы (содержание лактозы в кале — более 2 г%) и продуктов его бактериальной ферментации. Это может стать причиной вздутия живота и кишечных спазмов. Принятие лактазы устраняет непереносимость молочного сахара (лактозы), который находится в очень многих продуктах питания. Но исключить все продукты, содержащие лактозу, сложно, так как она является очень распространенным компонентом многих из них. Заместительная терапия ФП на основе лактазы является принципиальным методом лечения гиполактазии [4].

Глюкоамилаза представляет собой фермент, который катализирует высвобождение D-глюкозы с невосстановленных концов крахмала или молекул родственного олиго- и полисахарида, играет важную роль во внутриклеточном обмене гликогена и образовании энергии. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях, особенно в печени, почках, плаценте, кишечнике и т. д.

Источник

Ферменты

Обмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно — восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

Свойства ферментов

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию ( аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат ( S ) .

3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 — +39,0 ° С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 — +50 ° С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Активность ферментов зависит также от рН среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).

Химическая природа ферментов. Строение фермента. Активный и аллостерический центры

Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые ферменты (состоят только из АК) и сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть носит название – апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) – кофактор. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества — ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена.

Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды ( АТФ , УМФ , и пр), витамины или их производные ( ТДФ – из тиамина ( В1 ), ФМН – из рибофлавина ( В2 ), коэнзим А – из пантотеновой кислоты ( В3 ), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра — его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.

В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. В состав каталитического центра большинства ферментов входят такие АК, как Сер, Цис, Гис, Тир, Лиз. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.

Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Механизм действия ферментов

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.

1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.

2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.

3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).

Виды каталитических реакций:

А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б

А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е

АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е — энзим, А и Б — субстраты, либо продукты реакции.

Ферментативные эффекторы — вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм. Среди них различают ингибиторы — замедляющие скорость реакции и активаторы — ускоряющие ферментативную реакцию.

В зависимости от механизма торможения реакции различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.

Если А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б , то И+Е = ИЕ ¹

Концентрация способного к катализу фермента при этом снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает (рис. 4.3.2.).

В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е. образующихся в организме и поступающих извне – ксенобиотики, соответственно). Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и микробных заболеваний, тк. они ингибируют ключевые метаболичекие реакции микроорганизмов (сульфаниламиды) и опухолевых клеток. Но при избытке субстрата и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется.

Второй вид ингибиторов — неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно процесс ингибирования — это полное или частичное подавление активности фермента при сохранении его первичной и пространственной структуры.

Различают также обратимое и необратимое ингибирование. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную структуру молекулы фермента — вызывает его денатурацию.

Действие обратимых ингибиторов может быть снято при переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в большинстве случаев к обратимым.

Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Они:

1) защищают молекулу фермента от инактивирующих воздействий,

Читайте также:  Евровидение 2021 кто победил и результаты голосования

2) образуют с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф,

3) взаимодействуя с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем самым открывают доступ субстрату к активному центру.

Распределение ферментов в организме

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа — печень, кислая фосфатаза — простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах.

В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.

Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии — это проферменты. Часто в виде проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая модификация и активный центр становится доступным для субстратов.

Существуют также изоферменты — ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента формируется из следующих частей:

1. название субстрата с которым он взаимодействует

2. характер катализируемой реакции

3. наименование класса ферментов (но это необязательно)

пируват — декарбоксил — аза, сукцинат — дегидроген — аза

Поскольку уже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В2, В5. Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1. Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2. Оксидазы — катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н2О2. Ф. Цитохромокисдаза дыхательной цепи.

RH + NAD H + O2 = ROH + NAD + H2O

1.3. Монооксидазы — цитохром Р450 . По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4. Пероксидазы и каталазы — катализируют разложение перекиси водорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5. Оксигеназы — катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.

2. Трансферазы — катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к молекуле акцептору.

А а + Е + В = Е а + А + В = Е + В а + А

2.1. Метилтрансферазы (СН3-).

2.2. Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2. Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос ацильной группы — R -С=О).

Пример: синтез нейромедиатора ацетилхолина (см. главу «Обмен белков»).

2.3. Гексозилтрансферазы — катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы .

2.4. Аминотрансферазы — перенос аминогрупп

R 1- CO — R 2 + R 1 — CH — NH 3 — R 2 = R 1 — CH — NH 3 — R 2 + R 1- CO — R 2

Играют важную роль в превращении АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза (АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см. главу «Обмен белков»).

2.5. Фосфотрансфереза (киназа) — катализируют перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие ферменты этого класса.

3. Гидролазы — катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H2O = R1H + R2OH

3.1. Эстеразы — расщепляют эфирные связи. Это большой подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: липаза .

3.2. Гликозидазы — расщепляют гликозидные связи в молекулах поли- и олигосахаридов.

3.3. Пептидазы — катализируют гидролиз пептидных связей.

Пример: карбоксипептидаза, химотрипсин, трипсин.

3.5. Амидазы — расщепляют амидные связи (СО- NH 2 ).

Пример: аргиназа (цикл мочевины).

4. Лиазы — катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В1) и пиридоксальфосфата (В6).

4.1. Лиазы связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

4.2. Лиазы связи (гидратазы-дегидратазы) С-О.

4.3. Лиазы связи С- N .

4.4. Лиазы связи С- S .

5. Изомеразы — катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза (ферменты неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют «синтетаза».

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ IV .3.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Филиппович Ю. Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982, 311с.;

4. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

5. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

© И н с т и т у т Ф и з и к и
им. Л.В.Киренского 1998-2007

[an error occurred while processing this directive]

Источник

Строение и функции ферментов таблица

Ферменты или Энзимы ( от греческого ЭН- в, ЗИМЕ- закваска). Впервые обнаружены в бродильном производстве, откуда и получили свое название. Все ферменты имеют белковую природу

Общие свойства ферментов и химических катализаторов небелковой природы:

1) Ф. не входят в состав конечных продуктов реакции и не тратятся в процессе катализа, выходя из реакции в неизменном виде.

2) Ф. только ускоряют реакции протекающие и без них, не могут возбудить реакций, противоречащих законам термодинамики.

3) Ф. не смещают положение равновесия, а лишь ускоряют его достижение.

Отличительные признаки ферментативного и химического катализа:

1) Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического.

Например, энергия активации реакции разложения перекиси водорода

Н2О2 а Н2О + 1/2 О2 равна 75,3 кДж/моль, поэтому самопроизвольное разложение протекает настолько медленно, что выделяющийся кислород визуально не заметен.

При добавлении неорганического катализатора- железа или платины- энергия активации снижается до 54,1 кДж/моль, реакция ускоряется в тысячи раз и становится заметной по выделению пузырьков кислорода.

Фермент каталаза, разлагающий перекись водорода, снижает энергию активации более, чем в 4 раза и ускоряет реакцию разложения в миллиард раз. Реакция протекает настолько бурно, что раствор от выделяющегося кислорода буквально вскипает.

Наконец, одна-единственная молекула фермента может катализировать при обычной температуре превращение от тысячи до миллиона молекул вещества в минуту. Эта скорость катализа недостижима для небиологических катализаторов.

2) Ферменты обладают высокой специфичностью, направляя превращение вещества в строгое русло.
3) Ферментативные процессы не дают побочных реакций, для них характерен 100% выход целевого продукта.
4) Ферменты катализируют реакции в мягких условиях, то есть при обычном давлении, небольшой температуре и значениях рН, близких к нейтральным, однако весьма чувствительны к сдвигам рН среды и изменению температуры.
5) Ферменты регулируемы. То есть они могут изменять свою активность под воздействием ряда факторов, изменяя количественные выходы продуктов. Этим обеспечивается скоординированность всех метаболических процессов во времени.
6) Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента, поэтому недостаток фермента в организме означает низкую скорость превращения какого-либо соединения, и наоборот, одним из путей приспособления организма является увеличение количества требуемого фермента.

ФЕРМЕНТЫ- ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ (ПРОСТЫЕ Ф. И СЛОЖНЫЕ Ф.)

Ферменты- простые белки встречаются примерно в половине случаев. Если молекула фермента состоит из белковой части (полипептидная нить) и небелковой части, то это сложные ферменты. Белковая часть, называемая апоферментом, самостоятельно (т. е. без наличия небелковой части) часто нефункциональна. Небелковая часть сложного фермента, называемая КОФЕРМЕНТОМ (если сравнительно независима от белковой части молекулы) или ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ (если сравнительно прочно и постоянно связана с белковой частью) в комбинации с белковой частью составляет ХОЛОФЕРМЕНТ, т. е. функционально действенный энзим. Соединение в ХОЛОФЕРМЕНТ осуществляется любыми типами связей, кроме ковалентных.

ФУНКЦИИ КОФЕРМЕНТОВ(КФ) И ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП (ПГ)

1. Участие в акте катализа
2. Осуществление контакта между энзимом и субстратом
3. Стабилизация апофермента

Апофермент, в свою очередь, усиливает каталитическую активность небелковой части (КФ и ПГ). Например, одна и та же NAD+ является КФ многих дегидрогеназ, отличие- в апоферментной части.

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР- часть молекулы Ф. где происходит связывание и превращение субстрата. У Ф., имеющих четвертичную структуру, число АЦ может быть равно числу Субъединиц.

Сам АЦ функционально неоднороден и имеет КАТАЛИТИЧЕСКУЮ ЗОНУ и СВЯЗЫВАЮЩУЮ З. Связывание субстрата- многоточечное.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ Ф. бывает ОТНОСИТЕЛЬНАЯ (катализ превращений небольшой группы близких по свойствам СУБСТРАТОВ) и АБСОЛЮТНАЯ- катализ превращения только одного вещества.

СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ОТДЕЛЬНЫХ КФ И ПГ .
1. нуклеотидного типа строения
2. витамины и их производные
3. металлы и металлсодержащие КФ и ПГ
4. другие

НИКОТИНАМИДНЫЕ КОФЕРМЕНТЫ NAD+ и NADP+

NAD+, NADP+- содержащие дегидрогеназы катализируют перенос гидрид-иона (Н-) от субстрата к никотинамидной части кофермента:

Восстановленная при этом часть кофермента отличается от окисленной только по производному никотиновой кислоты:

Восстановленные формы NADH и NADPH отсоединяются от апофермента и отделяются от дегидрогеназы. Затем они переносят гидрид ион на другую молекулу фермента (чаще всего- FMN, FAD-зависимого).

Катализируют обратимые реакции окисления спиртов, оксикислот, аминов и др. Хорошо изучены LDH- лактатдегидрогеназа, MDH- малатдегидрогеназа, ADH- алкогольдегидрогеназа. Для дегидрогеназ характерно наличие четвертичной структуры (ADH, MDH- димеры, LDH-тетрамер).

Спектральные различия- NAD+, NADP+- 260 nm, NADH, NADPH- 260, 340 nm).

ФЛАВИНОВЫЕ ПРОСТЕТИЧЕСКИЕ ГРУППЫ

Окисленные формы флавиновых простетических групп выглядят следующим образом:

FMN и FAD катализируют переходы: спирты-альдегиды, амины-имины, насыщ. карбонильные- a,b — ненасыщ. карбонильные, NADH, NADPH-NAD+, NADP+.

FMN, FAD- более сильные окислители. Сами передают гидрид ион непосредственно на кислород:

НУКЛЕОЗИДТРИФОСФАТЫ И НУКЛЕОЗИДДИФОСФАТ-САХАРА (НДФС)

АТФ, УТФ, ГТФ, ЦТФ- коферменты фосфотрансфераз (перенос ФОСФАТА, ПИРОФОСФАТА, АМФ ИЛИ АДЕНОЗИНОВОЙ ЧАСТИ).

Перенос нуклеозида аденозин на метионин с молеклы АТФ выглядит следующим образом:

УРИДИНДИФОСФАТ-ГЛЮКОЗА (УДФ-ГЛЮКОЗА) кофермент переноса остатка углевода:

УДФ-ГЛЮКОЗА + ФРУКТОЗА а УДФ + САХАРОЗА

КОФЕРМЕНТ АЦЕТИЛИРОВАНИЯ (КОЭНЗИМ А , или просто КоА)

УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ АКТИВАЦИИ И ПЕРЕНОСА АЦЕТИЛЬНЫХ И АЦИЛЬНЫХ ГРУПП (присоединяется к S- в составе КоА, с образованием ацетил-КоА или ацил-КоА.

КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Всего в клетке насчитывают около 10000 ферментов, которые катализируют около 2000 реакций. Известно 1800 ферментов из них 150 выделены в кристалличнском виде.

Более подробно познакомиться с системой классификации энзимов, а также свойствами отдельных ферментов можно здесь. По классификации ферментов (КФ- русскоязычная, ЕС-англоязычная) каждый фермент (энзим) имеет свой определенный номер, состоящий из четырех групп цифр, разделенных точками. Первая цифра обозначает отнесение фермента к классу, вторая-к подклассу, третья- к подподклассу и, наконец, четвертая- номер фермента. Например, шифр алкогольдегидрогеназы ADH по классификации- ЕС 1.1.1.1, малатдегидрогеназы- ЕС 1.1.1.37. Разделение ферментов на классы строгое и не допускает произвольного изменения номеров. Так, все оксидоредуктазы относят к первому классу, трансферазы- ко второму, гидролазы- к третьему и т.д.

Классификация ферментов: четырехчисловая система, первое число- класс (один из шести):
1. Оксидоредуктазы (катализаторы окислительно-восстановительных реакций)
2. Трансферазы (реакции переноса групп с одной молекулы на другую)
3. Гидролазы (реакции с участием молекул воды)
4. Лиазы (Синтазы) (реакции соединения или расщепления молекул, присоединения-отсоединения воды, аммиака, СО2 и т.д.)
5. Изомеразы (изменение строения внутри одной молекулы)
6. Лигазы (Синтетазы) (то же, что 4,но с участием энергии АТФ)
Внутри каждого класса происходит разделение на подклассы, например, внутри первого класса различают:
EC 1.1 Действующие на CH-OH группы донора
EC 1.2 Действующие на альдегидные или оксо- группы донора
EC 1.3 Действующие на CH-СH группы донора
EC 1.4 Действующие на CH-NH2 группы донора
EC 1.5 Действующие на CH-NH группы донора
EC 1.6 Действующие на NADH или NADPH
Внутри каждого подкласса происходит разделение на подподклассы:
EC 1.1.1 Акцептор NAD или NADP
EC 1.1.2 Акцептор- цитохром
EC 1.1.3 Акцептор- кислород
EC 1.1.4 Акцептор- сульфид
EC 1.1.5 Акцептор- хинон или подобная группировка
EC 1.1.99 Другой акцептор

Последнее число- номер конкретного энзима:
EC 1.1.1. 1 alcohol dehydrogenase
EC 1.1.1. 2 alcohol dehydrogenase (NADP+)
EC 1.1.1. 3 homoserine dehydrogenase
EC 1.1.1. 4 (R,R)-butanediol dehydrogenase
EC 1.1.1. 5 acetoin dehydrogenase . и т. д.
подробный список всех NAD, NADP- зависимых оксидоредуктаз (ЕС. 1.1.1.ХХ) смотри здесь.

Однако стало очевидно, что ни один из классов не описывает важную группу ферментов, которые катализируют перемещение ионов или молекул через мембраны или их разделение внутри мембран. Некоторые из них включают гидролиз АТФ и ранее были классифицированы как АТФазы (ЕС 3.6.3.-), хотя гидролитическая реакция не является их основной функцией. В августе 2018 года Международный союз биохимии и молекулярной биологии (IUBMB) классифицировал эти ферменты в соответствии с новым классом ферментов (EC) транслоказ (EC 7).

Ферменты имеют названия, которые разделяются на рабочие и систематические. Рабочие названия образуются из объединения названия субстрата, типа реакции и окончания «-аза». Например: ЛАКТАТ + ДЕГИДРОГЕНизация + АЗА = ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА. Систематическое название фермента формируется следующим образом: (название субстратов (через дробь), название типа химического превращения + аза). Та же лактатдегидрогеназа будет иметь систематическое название » L-лактат:NAD+ оксидоредуктаза «.

1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ — катализируют реакции окисления-восстановления:

Лактатдегидрогеназа (LDH, EC 1.1.1.27) катализирует превращение молочной кислоты (лактат) в пировиноградную (пируват):

СН3 СН(ОН) СООН + NAD+ а CH3 CO CООH + NAD H + H +

2. ТРАНСФЕРАЗЫ — (РЕАКЦИИ ПЕРЕНОСА ГРУППИРОВОК С ОДНОГО СОЕДИНЕНИЯ НА ДРУГОЕ):

(холинацетилтрансфераза, ЕС 2.3.1.6, систематическое название: ацетил-КоА: холин О-ацетилтрансфераза)

3. ГИДРОЛАЗЫ (фосфатазы, эстеразы, фосфолипазы) (разрыв связей с присоединением воды):

а) Дипептидаза расщепляет дипептид на две аминокислоты при участии воды:

H2N-CH(R)-CONH-CH(R’)-COOH + H2O а H2N-CH(R)-CO OH + NH2-CH(R’)-COOH

б) Холинэстераза (ЕС 3.1.1.7, ацетилхолин ацетилгидролаза) катализирует реакцию гидролиза сложного эфира холина и уксусной кислоты ( ацетил холина ):
CH3CO O-CH2-CH2-N + (CH3)3 + H2O а CH3CO OH + H O-CH2-CH2-N + (CH3)3

4. ЛИАЗЫ (альдолазы, гидратазы-дегидратазы, синтазы, декарбоксилазы) (катализ реакций разрыва связей в субстрате без присоединения воды или окисления):

пируватдекарбоксилаза (ЕС 4.1.1.1, 2-кетокислоты карбокси-лиаза) катализирует расщепление пирувата до уксусного альдегида с отщеплением СО2:

CH3CO CОО H а CH3COH + СО2

карбоксилаза (плюс СО2)

дегидратаза (минус Н2О)

Цитрат-дегидратаза (ЕС 4.2.1.4, цитрат гидро-лиаза) катализирует отщепление-присоединение воды от лимонной кислоты с образованием аконитата и изоцитрата:

Фермент катализирует как прямые, так и обратные реакции.

синтаза (соединение двух мелких в один крупный)

Цитрат-синтаза (бывший ЕС 4.1.3.7) синтезирует лимонную кислоту из оксалоацетата (щавелевоуксусной кислоты, ЩУК) и молекулы Ацетил-КоА:

Приведенная выше реакция схожа с реакциями переноса групп, катализируемых трансферазами (энзимы 2-го класса), поскольку происходит перенос ацетильной группы с Ацетил-КоА на оксалоацетат, поэтому в настоящее время цитрат-синтаза отнесена к энзимам этого класса, имеет номер ЕС 2.3.3.1 и систематическое название ацетил-КоА: оксалоацетат С-ацетилтрансфераза (acetyl-CoA:oxaloacetate C-acetyltransferase [thioester-hydrolysing, (pro-S)-carboxymethyl forming]).

5. ИЗОМЕРАЗЫ (рацемазы, эпимеразы, мутазы) (внутримолекулярные перестройки).

Глюкозо-6-фосфат-изомераза (ЕС 5.3.1.9, D-глюкозо-6-фосфат кето-изомераза ), например, превращает глюкозо-6-фосфат во фруктозо-6-фосфат и наоборот:

6. ЛИГАЗЫ (синтетазы, соединяют 2 части с использованием энергии АТФ). Реакции ферментов этого класса, как правило, необратимы.

Так, аспартат-синтетаза ( ЕС 6.3.1.1 , L-аспартат: аммиак-лигаза (АМФ-образующая) при участии молекулы АТФ синтезирует аспарагин из аспарагиновой кислоты и аммиака:

К подклассу 6.1 относят ферменты, катализирующие образование связей С-О (в том числе Аминоацил-т-РНК-синтетазы ), к подклассу 6.2- образование связей C-S, 6.3- связей C-N, 6.4- связей С-С и 6.5- связей Р-О.

Например, к подклассу 6.4 относится фермент пируваткарбоксилаза (ЕС 6.4.1.1, пируват: СО2-лигаза (АДФ-образующая) , при участии которой происходит превращение пирувата в оксалоацетат:

СО 2 + СН 3 -СО-СООН + АТФ —> H OOCCH 2 -CO-COOH + АДФ + Н 3 РО 4

Источник